Sefalotin molekülünün DD-transpeptidaz enzimine bağlanmasında serbest enerjinin moleküler dinamik simülasyon ile hesaplanması

dc.contributor.advisorToprakçi, Mustafa
dc.contributor.authorBala, Deniz
dc.date.accessioned2023-10-17T20:46:20Z
dc.date.available2023-10-17T20:46:20Z
dc.date.issued2005
dc.departmentEnstitüler, Lisansüstü Eğitim Enstitüsü, Biyokimya Ana Bilim Dalıen_US
dc.descriptionBu tezin, veri tabanı üzerinden yayınlanma izni bulunmamaktadır. Yayınlanma izni olmayan tezlerin basılı kopyalarına Üniversite kütüphaneniz aracılığıyla (TÜBESS üzerinden) erişebilirsiniz.en_US
dc.description.abstract1. Özet Günümüzde antibiyotik kullanımı oldukça yaygındır. Sefalosporin gurubu ise antibiyotik çeşitleri arasında büyük bir yer tutmaktadır. Sefalosporin gurubu antibiyotikler bakteri hücre duvarındaki transpeptidaz enzimine bağlanarak enzimi inaktive etmektedirler. Transpeptidaz enzimi bakteri hücre duvarının (peptidoglikan) oluşumu esnasında pentapeptidin 4ncü rezidüsü olan D-Ala (D-Alanil) molekülü ile D- Alanin köprüsünün çapraz bağlanmasını (cross-linking) katalizlemektedir, bu sırada terminal Alanin' in hidrolizi ile kopması gereken enerjiyi sağlamaktadır. Bakteri hücre duvarının oluşumundaki bu reaksiyon aşamasına transpeptidasyon aşaması denilmektedir. Transpeptidaz enziminin Sefalosporin gurubu bir antibiyotik ile inhibisyonu sonucunda transpeptidasyon aşamasında çapraz bağlanma olayı gerçekleşmemekte ve böylece bakteri hücre duvarı oluşumu tamamlanamamaktadır. Bu çalışmada Streptomyces R61 susundan elde edilen transpeptidaz enziminin sefalotin ilaç molekülü ile bağlanma anında ortaya çıkan serbest enerjinin (AĞ) moleküler dinamik simülasyon ile hesaplaması yapılmıştır. 1en_US
dc.description.abstract2. Summary Nowadays antibiotic usage is prevalent. Cephalosporin group is taking a wide place in antibiotic groups. Cephalosporin group antibiotics bind to transpeptidase in bacterial cell wall and inactivate the enzyme. Transpeptidase catalyses cross-linking of D-Alanine and D-Ala (D-Alanil) molecule which is the fourth residue of pentapetide, at synthesis of bacterial cell wall, at that time it provides energy for hydrolysis of terminal D-Alanine. This synthesis stage of bacterial cell wall is called transpeptidation. As a result of inhibition of transpeptidase by a cephalosporin group antibiotic the cross-linking process is not constituted and thus synthesis of bacterial cell wall can not be formed. In this study free energy change (AG), which occurred at the binding of Streptomyces R61 strain derived from transpeptidase and cephalothin molecule has been calculated with molecular dynamics simulation.en_US
dc.identifier.endpage30en_US
dc.identifier.startpage1en_US
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.12469/4484
dc.identifier.yoktezid163358en_US
dc.institutionauthorBala, Deniz
dc.khas20231017-Tezrn_US
dc.language.isotren_US
dc.publisherKadir Has Üniversitesien_US
dc.relation.publicationcategoryTezen_US
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/closedAccessen_US
dc.subjectBiyokimyaen_US
dc.subjectBiochemistryen_US
dc.titleSefalotin molekülünün DD-transpeptidaz enzimine bağlanmasında serbest enerjinin moleküler dinamik simülasyon ile hesaplanmasıen_US
dc.title.alternativeCalculation of free energy in binding of cephalotin molecule to DD-transpeptidase enzyme by molecular dynamics simulationen_US
dc.typeMaster Thesisen_US
dspace.entity.typePublication

Files

Collections